Tendo crescido com dois professores de física como pais, Lan Huang foi naturalmente atraído pela ciência. Ela estudou química na faculdade e mais tarde obteve um Ph.D. em química analítica, estudo da secreção de insulina de células beta únicas.
Huang mudou-se para San Francisco em 1996 para iniciar sua bolsa de pós-doutorado na Universidade da Califórnia, uma mudança que coincidiu com o surgimento da espectrometria de massa. Ela rapidamente se apaixonou pelo novo campo da proteômica.
Lan Huang
Huang passou vários anos na UCSF como Pesquisador Associado no National Institutes of Health’s Mass Spectrometry National Resource e colaborou com vários laboratórios. Em 2003, ela montou seu próprio laboratório na Universidade da Califórnia, Irvine, para desenvolver novas ferramentas de proteômica para estudar o sistema ubiquitina-proteassoma e ocupou um cargo conjunto até 2012, quando se tornou professora de fisiologia e biofísica na Faculdade de Medicina da universidade. foi nomeado.
O proteassoma – um grande complexo multiproteico – foi o desafio perfeito para Huang. Como a degradação de proteínas é interrompida em várias doenças, a via serve como um alvo farmacêutico promissor. O proteassoma regula muitos processos fisiológicos essenciais nas células – ressaltando sua importância biológica, mas complicando os estudos de pesquisa, pois muitas proteínas podem interagir com o complexo em momentos diferentes.
No início da carreira de Huang, apenas alguns laboratórios usavam espectrometria de massa para analisar complexos de proteínas. Estudar as interações proteína-proteína pode ser difícil; Muitos complexos dentro da célula são dinâmicos e exibem regulação espaço-temporal rígida. Como resultado, o laboratório de Huang concentrou-se no desenvolvimento de estratégias de reticulação para estabilizar as interações proteína-proteína e congelou um momento no tempo.
Huang resume seu programa de pesquisa como uma combinação de nova metodologia e descoberta biológica.
“Eles tentam responder a algumas perguntas e descobrem que algumas tecnologias precisam ser desenvolvidas”, disse Huang. “Então, quando você desenvolver uma nova tecnologia, tente aplicá-la. … É um novo impulso em ambas as direções.”
Mapeamento de interactomas de proteínas
O laboratório de Lan Huang continua a desenvolver novas estratégias para estudar as interações proteína-proteína por espectrometria de massa de reticulação ou XL-MS.
Recentemente, seu laboratório desenvolveu uma série de reagentes de reticulação cliváveis por MS fotorreativos. Ao contrário das abordagens tradicionais de reticulação, esses reagentes fotorreativos podem ter como alvo qualquer aminoácido. Além disso, esses reagentes são cliváveis por MS, permitindo que os peptídeos reticulados sejam separados durante a dissociação induzida por colisão para simplificar o sequenciamento e a identificação do peptídeo, uma grande vantagem ao trabalhar com amostras complexas.
O laboratório de Huang também criou reagentes de ligação cruzada que são permeáveis à membrana e enriquecidos, permitindo que os pesquisadores façam ligações cruzadas com complexos de proteínas dentro das células. Essa conquista facilita a identificação de interações proteína-proteína endógenas.
Por fim, Huang espera usar essas ferramentas para criar redes detalhadas de interação de proteínas em amostras clínicas. Esses avanços também têm implicações para a saúde humana, acelerando o estudo da desregulação de proteínas durante a doença.
“Esperamos que as informações geradas nos ajudem a entender a base molecular do desenvolvimento da doença”, disse Huang, “e forneçam alguns pontos críticos que nos permitirão projetar terapias baseadas na interação de proteínas”.
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